一、酶的組成
    單純酶：僅由氨基酸殘基構(gòu)成的酶。
    結(jié)合酶：酶蛋白：決定反應(yīng)的特異性;
    輔助因子：決定反應(yīng)的種類與性質(zhì);可以為金屬離子或小分子有機(jī)化合物。
    可分為輔酶：與酶蛋白結(jié)合疏松，可以用透析或超濾方法除去。
    輔基：與酶蛋白結(jié)合緊密，不能用透析或超濾方法除去。
    酶蛋白與輔助因子結(jié)合形成的復(fù)合物稱為全酶，只有全酶才有催化作用。
    二、酶的活性中心
    酶的活性中心由酶作用的必需基團(tuán)組成，這些必需基團(tuán)在空間位置上接近組成特定的空間結(jié)構(gòu)，能與底物特異地結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。對(duì)結(jié)合酶來(lái)說(shuō)，輔助因子參與酶活性中心的組成。但有一些必需基團(tuán)并不參加活性中心的組成。
    三、酶反應(yīng)動(dòng)力學(xué)
    酶促反應(yīng)的速度取決于底物濃度、酶濃度、PH、溫度、激動(dòng)劑和抑制劑等。
    1、底物濃度
    1)在底物濃度較低時(shí)，反應(yīng)速度隨底物濃度的增加而上升，加大底物濃度，反應(yīng)速度趨緩，底物濃度進(jìn)一步增高，反應(yīng)速度不再隨底物濃度增大而加快，達(dá)反應(yīng)速度，此時(shí)酶的活性中心被底物飽合。
    2)米氏方程式
    V=Vmax[S]/Km+[S]
    a.米氏常數(shù)Km值等于酶促反應(yīng)速度為速度一半時(shí)的底物濃度。
    b.Km值愈小，酶與底物的親和力愈大。
    c.Km值是酶的特征性常數(shù)之一，只與酶的結(jié)構(gòu)、酶所催化的底物和反應(yīng)環(huán)境如溫度、PH、離子強(qiáng)度有關(guān)，與酶的濃度無(wú)關(guān)。
    d.Vmax是酶完全被底物飽和時(shí)的反應(yīng)速度，與酶濃度呈正比。
    2、酶濃度
    在酶促反應(yīng)系統(tǒng)中，當(dāng)?shù)孜餄舛却蟠蟪^(guò)酶濃度，使酶被底物飽和時(shí)，反應(yīng)速度與酶的濃度成正比關(guān)系。
    3、溫度
    溫度對(duì)酶促反應(yīng)速度具有雙重影響。升高溫度一方面可加快酶促反應(yīng)速度，同時(shí)也增加酶的變性。酶促反應(yīng)最快時(shí)的環(huán)境溫度稱為酶促反應(yīng)的最適溫度。酶的活性雖然隨溫度的下降而降低，但低溫一般不使酶破壞。
    酶的最適溫度不是酶的特征性常數(shù)，它與反應(yīng)進(jìn)行的時(shí)間有關(guān)。
    4、PH
    酶活性受其反應(yīng)環(huán)境的PH影響，且不同的酶對(duì)PH有不同要求，酶活性的某一PH值為酶的最適PH值，如胃蛋白酶的最適PH約為1.8，肝精氨酸酶最適PH為9.8，但多數(shù)酶的最適PH接近中性。
    最適PH不是酶的特征性常數(shù)，它受底物濃度、緩沖液的種類與濃度、以及酶的純度等因素影響。
    5、激活劑
    使酶由無(wú)活性或使酶活性增加的物質(zhì)稱為酶的激活劑，大多為金屬離子，也有許多有機(jī)化合物激活劑。分為必需激活劑和非必需激活劑。